Повна версія

Головна arrow Медицина arrow Біохімія людини

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   ЗМІСТ   >>

Класифікація білків

Існує кілька класифікацій білків. Серед них найбільш поширені дві:

  • 1. За складом білки діляться на прості (протеїни) і складні (протеида). Прості білки складаються тільки з амінокислот (альбуміни, глобуліни, гістони, білки опорних тканин). Складні білки містять ще компоненти неамінокіслотной природи. Небілкову частина називають простетичної групою, а білкову апопротеина. Наприклад, фосфопротеіди містять фосфорну кислоту, нуклеопротеїни містять нуклеїнових кислот, глікопротеїди містять вуглевод і ін.
  • 2. Класифікація білків за просторової формі. В цьому випадку білки поділяються на два великі класи: глобулярні і фібрилярні. Молекули глобулярних білків мають кулясту або еліпсоїдну форму. Прикладом таких білків служать альбуміни і глобуліни плазми крові. Фібрилярні білки представляють собою витягнуті молекули. До таких білків, перш за все, необхідно віднести колаген.

Фізико-хімічні властивості білків

1. Денатурація.

Білкова молекула має нативну (функціональну) конформацию завдяки наявності великої кількості слабких зв'язків і швидко денатурує при зміні умов середовища, від яких залежить стабільність цих зв'язків. Зміна температури, іонної сили, pH, а також обробка органічними або деякими дестабілізуючими агентами може привести до порушення нативної конформації, що і називається денатурацією. Денатурирующие речовини утворюють зв'язку з аміногрупами або карбонільних групами пептидного остова або деякими бічними залишками амінокислот, підміняючи власні внутрішньо-молекулярні зв'язки в білку, внаслідок чого вторинна і третинна структури змінюються. Ці зміни не зачіпають первинну структуру, при цьому біологічна активність білка втрачається.

2. Ренатівація.

При певних умовах денатурований білок може бути ренатівірован (оборотна денатурація). Це відбувається при видаленні денатурирующего або дестабілізуючий чинник. Наприклад, при видаленні сечовини діалізом поліпептиди мимовільно відновлюють свою нативну конформацію. Те ж відбувається при повільному охолодженні денатурованого нагріванням білка.

3. Молекулярна маса.

Білки є високомолекулярними сполуками. Наприклад, в складі рибонуклеази (ферменту, що розщеплює РНК) міститься 124 амінокислотних залишку, і її молекулярна маса становить приблизно 14 000. Міоглобін (білок м'язів), що складається з 153 амінокислотних залишків, має молекулярну масу 17 000, а гемоглобін - 64 500 (574 амінокислотних залишку). Молекулярні маси інших білків вищі: глобулін (утворює антитіла) складається з 1250 амінокислот і має молекулярну масу близько 150 000, а молекулярна маса ферменту глутамагдегідрогенази перевищує 1 000 000.

4. Амфотерность.

Найважливішим властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних електролітів. Це забезпечується за рахунок різних диссоциирующих угруповань, що входять до складу радикалів амінокислот. Наприклад, кислотні властивості білку надають карбоксильні групи аспарагінової, глутамінової амінокислот, а лужні - радикали аргініну, лізину і гістидину. Чим більше дикарбонових амінокислот міститься в білку, тим сильніше виявляються його кислотні властивості, і навпаки. У лужному середовищі білок віддає протон і заряджається негативно, тоді як в кислому середовищі пригнічується дисоціація кислотних груп і білок стає катіоном. Таким чином, фактором, що визначає поведінку білка як катіона або аніона, є реакція середовища, яка визначається концентрацією водневих іонів і виражається величиною pH.Однако при певних значеннях рН-число позитивних і негативних зарядів зрівнюється і молекула стає електронейтральної, т. Е. Вона не буде переміщатися в електричному полі. Таке значення рН-середовища визначається як ізоелектричної точка білків.

5. Розчинність в воді.

Білки мають більшу спорідненість до води, т. Е. Вони гідрофільних. Молекули білка, як заряджені частинки, притягують до себе диполі води, які розташовуються навколо білкової молекули і утворюють водну або гідрадну оболонку. Ця оболонка охороняє молекули білка від склеювання і випадання в осад. Величина гідратної оболонки залежить від структури білка.

6. Висолювання.

Білки мають властивість оборотного осадження, т. Е. Випаданням білка в осад під дією певних речовин, після видалення яких він знову повертається в своє початкове (нативное) стан. Для висолювання білків використовують солі лужних і лужноземельних металів (найчастіше в практиці використовують сульфат натрію і амонію). Ці солі видаляють водну оболонку (викликають зневоднення) і знімають заряд.

 
<<   ЗМІСТ   >>