Повна версія

Головна arrow Медицина arrow Біохімія людини

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   ЗМІСТ   >>

ЧАСТИНА 1. СПОРТИВНА БІОХІМІЯ

ХІМІЧНИЙ СКЛАД ОРГАНИЗМА

Організм людини має наступний хімічний склад: вода - 60-65%, органічні сполуки - 30-32%, мінеральні речовини - 4%.

Найбільше значення для живих організмів мають органічні сполуки. Найважливішими класами органічних сполук, що входять в живі організми, є білки, вуглеводи, ліпіди і нуклеїнові кислоти.

Білки

Білки виконують в організмі дуже важливі функції: ферментативний каталіз, транспорт і накопичення, скорочення і рух, імунний захист, передача інформації в клітину, регуляція метаболізму, механічна опора, енергетична.

Будова білків

Білки - це високомолекулярні сполуки (полімери), що складаються з амінокислот - мономерних ланок, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Всі 20 амінокислот, що зустрічаються в білках, це амінокислоти, загальною ознакою яких є наявність аміногрупи NН 2 і карбоксильної групи СООН. Амінокислоти відрізняються один від одного структурою групи Я і, отже, властивостями. Всі амінокислоти можна згрупувати на основі полярності R-груп, т. Е. Їх здатності взаємодіяти з водою при біологічних значеннях pH.

Пептидні зв'язки утворюються при взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої амінокислоти: пептидний зв'язок - це амидная ковалентний зв'язок, що з'єднує амінокислоти в ланцюжок.

Молекула білка має чотири рівні структурної організації.

Перший рівень - первинна структура. Первинна структура характеризується порядком (послідовністю) чергування амінокислот у поліпептидного ланцюга. Навіть однакові по довжині і амінокислотним складом пептиди можуть бути різними речовинами тому, що послідовність амінокислот у ланцюзі у них різна. Послідовність амінокислот у білку унікальна і визначається генами.

Другий рівень просторової організації - вторинна структура (рис. 1). Відомо кілька видів вторинної структури: α-спіраль - утворюється внутріцепочнимі водневими зв'язками між NH-групою одного залишку амінокислоти і СО-групою четвертого від неї залишку; β-структура (складчастий лист) - утворюється межцепочечних водневими зв'язками або зв'язками між ділянками однієї поліпептидного ланцюга, зігнутої в зворотному напрямку; безладний клубок - це ділянки, що не мають правильної, періодичної просторової організації. Але конформація цих ділянок також строго обумовлена ​​амінокислотною послідовністю. Зміст α-спіралей і β-структур в різних білках різному: у фібрилярних білків - тільки α-спіраль або тільки β-складчастий лист; а у глобулярних білків - окремі фрагменти поліпептидного ланцюга: або α-спіраль, або β-складчастий лист, або безладний клубок. В одному і тому ж білку можуть бути присутніми всі три способи укладання поліпептидного ланцюга.

Вторинна структура білка (А - &#945;-спіраль, Б - &#946;-складчастий шар)

Мал. 1. Вторинна структура білка (А - α-спіраль, Б - β-складчастий шар)

Третій рівень просторової організації - третинна структура. Являє собою орієнтацію в просторі поліпептидного ланцюга, що містить α-спіралі, β-структури і ділянки без періодичної структури (безладний клубок). Додаткове складання скрученої поліпептидного ланцюга утворює компактну структуру. Це відбувається, перш за все, в результаті взаємодії між бічними ланцюгами амінокислотних залишків. Така структура стабілізується електростатичними силами, водневими зв'язками, гідрофобними взаємодіями і дисульфідними зв'язками.

Просторова форма всієї білкової молекули отримала назву конформація. Конформація характеризується нестабільністю і може легко змінюватися, що впливає на біологічні функції білка. Конформація, перебуваючи в якій білок володіє біологічною активністю, називається нативной.

Четвертинної структурою мають тільки деякі білки. Четвертичная структура - це складне надмолекулярна утворення, що складається з декількох білків, що мають свою власну первинну, вторинну і третинну структури. Кожен білок, що входить до складу четвертинної структури, називається субодиницею.

Об'єднуються субодиниці в четвертинних структуру за рахунок слабких нековалентних зв'язків (іонних, водневих, гідрофобних), і тому Четверичная структура нестійка і легко дисоціює на субодиниці.

 
<<   ЗМІСТ   >>